Homology modeli (7U9K), deneysel yapı (2I87) ve AI modelleri (AlphaFold2 ve AlphaFold3) karşılaştırıldığında, proteinin genel katlanmasının büyük ölçüde korunduğu görülmektedir. Özellikle α-heliks ve β-sheet bölgeleri tüm modellerde iyi hizalanmıştır. Buna karşılık, loop bölgelerinde belirgin konformasyonel farklar gözlenmiştir. Seçilen bir loop bölgesinde (Şekil X), bu farklar daha açık görülmektedir. AlphaFold2’nin daha uzamış bir konformasyon sergileyerek deneysel yapı ile daha iyi örtüştüğü, AlphaFold3’ün ise daha kısıtlı bir yapı öngördüğü görülmektedir. Bu durum, loop bölgelerinin esnek olduğunu ve birden fazla konformasyon alabileceğini düşündürür. Ayrıca, AlphaFold3 tahminlerinde ligand veya kompleks bağlamının dikkate alınması, bu esnek bölgelerin daha stabil ve kısıtlı konformasyonlarda modellenmesine katkı sağlamış olabilir.

Comparing the homology model (7U9K), experimental structure (2I87) and AI models (AlphaFold2 and AlphaFold3), it appears that the overall folding of the protein is largely conserved. In particular, the α-helix and β-sheet regions are well aligned in all models. In contrast, distinct conformational differences were observed in the loop regions. In a selected loop region (Figure X), these differences are seen more clearly. It is seen that AlphaFold2 exhibits a more elongated conformation and matches the experimental structure better, while AlphaFold3 predicts a more restricted structure. This suggests that the loop regions are flexible and can assume more than one conformation. Additionally, considering the ligand or complex context in AlphaFold3 predictions may have contributed to modeling these flexible regions in more stable and constrained conformations.