Biyokimyasal olarak hidrojen ve Van der Waals bağlarının fiziksel sınırları göz önüne alınarak analiz mesafesi 5 Å olarak belirlenmiş ve ATP ile doğrudan etkileşime giren kilit kalıntılar saptanmıştır (Tablo 2). Aktif bölgenin merkezinde, ATP'nin güçlü negatif yükü pozitif (+) yüklü amino asitler (Lys177, Arg291) tarafından sağlanan elektrostatik çekimle stabilize edilmektedir. Ortamdaki ko-faktörler (Mg²⁺ ve K⁺), enzimin negatif yüklü kalıntıları (Glu213, Glu220) ile ATP'nin fosfat grupları arasına girerek elektrostatik itimi azaltır ve moleküller arası koordinasyonu sağlar. Val216 ve Tyr246 gibi hidrofobik kalıntılar ise bağlanma cebinin geometrisini koruyarak ATP'nin doğru pozisyonda kalmasına yardımcı olur.

Considering the physical limits of biochemical hydrogen and Van der Waals bonds, the analysis distance was determined as 5 Å and key residues that directly interact with ATP were identified (Table 2). At the center of the active site, the strong negative charge of ATP is stabilized by the electrostatic attraction provided by positively (+) charged amino acids (Lys177, Arg291). Co-factors in the environment (Mg²⁺ and K⁺) enter between the negatively charged residues (Glu213, Glu220) of the enzyme and the phosphate groups of ATP, reducing electrostatic repulsion and ensuring intermolecular coordination. Hydrophobic residues such as Val216 and Tyr246 help keep ATP in the correct position by maintaining the geometry of the binding pocket.